Qu'est-ce que la protéine d'ubiquitine?
La protéine d'ubiquitine (UB) est une protéine régulatrice trouvée dans les tissus des organismes eucaryotes, qui sont ceux qui ont des structures cellulaires complexes entourées de membranes.Les animaux, les plantes et les champignons sont inclus dans cette catégorie.Le rôle principal de la protéine d'ubiquitine est d'étiqueter d'autres protéines pour la destruction.Lorsque au moins quatre s'attachent à une autre protéine, la cellule commence à la démonter.
composée d'une séquence de seulement 76 acides aminés, la protéine de l'ubiquitine varie peu entre les organismes.Il n'y a qu'une légère différence entre la version humaine et celle trouvée dans la levure, ce qui suggère que sa structure est essentielle pour la fonction cellulaire complexe.La séquence amino a été conservée sur l'histoire évolutive.
Les cellules construisent en continu des protéines qui remplissent des fonctions spécifiques.Le désassemblage de ce type de protéine est un moyen efficace de s'assurer que le processus qui y est associé est interrompu.La protéine de l'ubiquitine joue un rôle central dans l'élimination des protéines qui ne sont plus nécessaires.Dans une ubiquitination traitée traitée, les protéines à recycler reçoivent une étiquette moléculaire, la protéine d'ubiquitine.
Les protéines régulatrices qui ont rempli leur fonction sont censées déclencher un signal qui attire la protéine de l'ubiquitine.Trois types d'enzymes sont nécessaires pour compléter l'attachement.E1, ou enzymes activant UB, mettent l'ubiquitine dans un état réactif.L'attachement à la protéine est catalysé par E2 ou enzymes conjuguant à UB.Un troisième type d'enzyme, E3, fonctionne pour identifier la protéine à éliminer.
Un seul organisme peut contenir de nombreuses versions différentes de ces enzymes.Il existe plus d'une douzaine de variantes de l'enzyme E2 dans la levure, par exemple.On pense qu'une combinaison de ces variantes facilite le marquage de l'ubiquitine des protéines associées à des fonctions spécifiques.
Une protéine identifiée par quatre étiquettes ou plus est introduite dans le protéasome, une structure creuse qui décompose les protéines en parties individuelles.L'étiquette de protéine d'ubiquitine agit comme une clé chimique pour ouvrir le protéasome.Lorsque le démontage commence, les balises UB sont libérées et peuvent être utilisées à nouveau.Le prix Nobel de chimie 2004 a été décerné aux découvreurs de ce processus.
La protéine d'ubiquitine joue un rôle central dans de nombreux processus cellulaires différents.Le dysfonctionnement des processus médiés par UB peut conduire à un certain nombre de conditions pathologiques.Certains cancers, les troubles du système immunitaire et les maladies nerveuses dégénératifs ont été liés à une fonction UB inappropriée, suggérant des options de traitement ou des avenues possibles pour des recherches supplémentaires.