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Was ist posttranslationale Änderung?

  • Algernon

Die posttranslationale Modifikation (PTM) ist ein Prozess in der Proteinbiosynthese, das nach einem Protein auftritt, der aus Ribonukleinsäure (RNA) übersetzt wurde. Der Übersetzungsvorgang beinhaltet die Erstellung einer Kette von Aminosäuren, die der RNA -Vorlage entspricht. Sobald diese Kette gebildet wurde, wurde das Protein synthetisiert, muss jedoch häufig weitere Veränderungen unterzogen werden, bevor es voll funktionsfähig wird. Diese Änderungen werden als posttranslationale Modifikationsprozesse bezeichnet und umfassen die dreidimensionale Gestaltung, Bildung von Disulfidbrücken, Phosphorylierung oder die Zugabe anderer Moleküle Die Dose nehmen eine stabile, dreidimensionale Form ein, die als native Struktur bezeichnet wird. Dieser Prozess tritt häufig direkt nach der Übersetzung auf und wird von hydrophoben Wechselwirkungen angetrieben. Da die intrazelluläre Umgebung wässrige, hydrophobe Gruppen ist, die Wasser zusammenwälzen, die sich im Zentrum des Proteins vom Wasser entfernt und eine energetisch stabile Form erzeugen. Zusätzliche Proteine, die als Chaperonine bezeichnet werden, können auch neu geformte Proteine in ihre korrekte Form falten.

Disulfidbrücken und proteolytische Spaltreaktionen sind weitere posttranslationale strukturelle Veränderungen, die in Proteinen auftreten können. Wenn ein Protein zwei Cysteinaminosäurereste enthält, kann es eine kovalente Bindung zwischen den beiden bilden, wenn sie ordnungsgemäß ausgerichtet sind, wodurch die Konformation des Proteins verändert wird. In ähnlicher Weise treten einige strukturelle Veränderungen infolge der proteolytischen Spaltung auf, bei der ein Enzym nach seiner Übersetzung ein Stück des Proteins abschneidet. Ein Beispiel für diesen Prozess ist das Proteininsulin, das in einer inaktiven Vorläuferform verbleibt, bis sie proteolytisch gespalten werden, um das aktive Molekül zu bilden.

Die Zugabe von funktionellen Gruppen wie Phosphatgruppen, Sulfatgruppen, Acylgruppen, oder Methylgruppen sind auch eine häufige posttranslationale Modifikation. Diese Gruppen können entweder ein Protein aktivieren, es hemmen oder signalisieren, dass sich sie an einem anderen Ort in der Zelle bewegen. Beispielsweise wechseln viele Enzyme zwischen aktiven und inaktiven Zuständen, je nachdem, ob sie phosphoryliert wurden oder nicht.

Ubiquitinierung ist eine andere Form der posttranslationalen Modifikation, mit der Zellen Proteine kennzeichnen. Der Prozess beinhaltet die Zugabe von Ubiquitin, einem kleinen Signalprotein zu einem aktiven Protein, um es für den Abbau abzuzielen. Obwohl Ubiquitin manchmal auch als Signalmolekül wirken kann, wird es im Allgemeinen verwendet, um aktive Proteine zu modifizieren, die die Zelle abbauen versucht. Auf diese Weise kann eine Zelle die Spiegel verschiedener Enzyme und anderer Proteine gemäß den Umweltveränderungen kontrollieren.