Co to jest endopeptydaza?

endopeptydaza jest rodzajem proteazy, enzymu z dużej grupy, która degraduje białka.Enzymy to białka, które sprawiają, że reakcje zdarzają się znacznie szybciej.Białka składają się z łańcuchów aminokwasów, połączonych wiązaniami peptydowymi.To połączenie łączy termin karboksylowy jednego aminokwasu z końcem aminowym następnego.Endopeptydazy rozszczepiają wiązania peptydowe aminokwasów w białku, w przeciwieństwie do egzopeptydaz , które rozszczepiają się na końcach białka.

endopeptydazy występują we wszystkich klasach organizmów i mają szeroki zakres działań biologicznych.Są zaangażowani w trawienie białka w żywności.Obejmuje to enzymy pepsyny, trypsyny i chymotrypsyny.Proteazy są również zaangażowane w sygnalizację komórkową poprzez rozbicie innych białek, takich jak przeciwciała lub hormony.Mogą włączać lub wyłączać ścieżki.

Proteazy są zwykle najpierw wykonane jako większa cząsteczka nieaktywna.To chroni komórkę, która syntetyzuje ją przed uszkodzeniem.Po dostarczeniu proteazy do celu, na przykład żołądek usunięto kawałek cząsteczki.Aktywuje to proteazę.

Ze względu na ich niezliczone role w funkcji komórkowej istnieje duże zainteresowanie medyczne w aktywności endopeptydazy.Jednym z przykładów tego jest endopeptydaza prolilowa, która rozszczepia się konkretnie po prolinie aminokwasowej.Jest to związane z zaburzeniami psychicznymi, takimi jak depresja, mania i schizofrenia.Istnieje zainteresowanie kliniczne inhibitorów endopeptydazy prolilowej jako możliwe przeciwdepresyjne.

Innym przykładem jest neutralna endopeptydaza, która ma kilka innych nazw.Jest również znany jako nepryliysina i wspólny ostre antygen białaczki limfoblastycznej (CALLA).Proteaza ta degraduje małe wydzielane peptydy, w tym peptyd, który był związany z przyczyną choroby Alzheimera i kilku ważnych peptydów sygnałowych.Neutralna endopeptydaza jest czasem stosowana jako marker raka, ale jej rola w raku jest niejasna.Inhibitory zostały opracowane w celu ułatwienia łagodzenia bólu i kontroli wysokiego ciśnienia krwi.

endopeptydazy są umieszczane w różnych rodzinach, w zależności od struktury ich miejsca aktywnego i preferowanych warunków.Istnieją proteazy serynowe, które mają aminokwasowe serynę w ich aktywnym miejscu.Członkowie tej rodziny obejmują proteazy trawienne trypsyna i chymotrypsyna, a także endopeptydaza prolilowa.Jednym z inhibitora stosowanego często w laboratoriach badawczych biochemicznych jest wysoce toksyczny złożony fenylometanosulfonyloflolo (PMSF).Jest stosowany podczas izolacji białka i oczyszczania w celu hamowania aktywności proteazy serynowej, która może degradować oczyszczanie białka. Proteazy cysteinowe mają grupę siarki w miejscu aktywnym i są powszechne w owocach.Te enzymy znajdują się w delikatnych mięsie.Papain jest przykładem takiej endopeptydazy i jest stosowana w leczeniu użądleń pszczół i os.

Aktywne miejsce proteaz aspardycznych ogólnie zawiera dwie grupy asparaginianowe.Metaloendopeptydazy wymagają metalowego kofaktora do aktywności.Neutralne endopeptydazy są częścią tej rodziny, wymagające cynku do aktywności.