Was ist eine Endopeptidase?
Eine Endopeptidase ist eine Art Protease, ein Enzym einer großen Gruppe, das Proteine abbaut. Enzyme sind Proteine, die Reaktionen viel schneller ermöglichen. Proteine bestehen aus Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Diese Verknüpfung verbindet den Carboxyl -Terminus einer Aminosäure mit dem Amino -Terminus des nächsten. Endopeptidasen spalten die Peptidbindungen der Aminosäuren innerhalb des Proteins im Gegensatz zu exopeptidasen , die an den Enden des Proteins spalten. Sie sind an der Verdauung von Protein in Lebensmitteln beteiligt. Dies schließt die Enzyme Pepsin, Trypsin und Chymotrypsin ein. Proteasen sind auch an der zellulären Signalübertragung beteiligt, indem andere Proteine wie Antikörper oder Hormone abgebaut werden. Sie können die Pfade ein- oder ausschalten. Dies schützt die Zelle, die sie davor synthetisiertvergrößert. Sobald die Protease an sein Ziel geliefert wurde, zum Beispiel der Magen, wird ein Stück des Moleküls entfernt. Dies aktiviert die Protease.
Aufgrund ihrer unzähligen Rollen in der zellulären Funktion besteht ein großes medizinisches Interesse an der Endopeptidase -Aktivität. Ein Beispiel hierfür ist Prolylendopeptidase, die spezifisch nach dem Aminosäureprolin spaltet. Es wurde mit psychischen Störungen wie Depressionen, Manie und Schizophrenie in Verbindung gebracht. Es besteht ein klinisches Interesse an Prolylendopeptidase-Inhibitoren als mögliche Antidepressiva.
Ein weiteres Beispiel ist die neutrale Endopeptidase, die mehrere andere Namen hat. Es ist auch als Neprilysin und gemeinsame akute lymphoblastische Leukämie -Antigen (CALLA) bekannt. Diese Protease verschlechtert kleine sekretierte Peptide, einschließlich des Peptids, das als Ursache für Alzheimer -Krankheit beteiligt ist, und mehrere wichtige Signalpeptide. Neutral eNdopeptidase wird manchmal als Krebsmarker verwendet, aber seine Rolle bei Krebs ist unklar. Es wurden Inhibitoren entwickelt, um die Schmerzlinderung und die Kontrolle des Bluthochdrucks zu unterstützen.
Die Endopeptidasen werden je nach Struktur ihres aktiven Zentrums und den Bedingungen, die sie bevorzugen, in verschiedenen Familien platziert. Es gibt Serinproteasen, die die Aminosäure Serin an ihrem aktiven Zentrum haben. Zu den Mitgliedern dieser Familie zählen die Digestive Proteasen Trypsin und Chymotrypsin sowie Prolylendopeptidase. Ein häufig in biochemischer Forschungslabor verwendetes Inhibitor ist das hochgiftige Phenylmethanesulfonylflurid (PMSF). Es wird während der Proteinisolierung und -reinigung verwendet, um die Serinproteaseaktivität zu hemmen, die das zu gersene Protein abbauen kann.
Cysteinproteasen haben eine Schwefelgruppe an ihrem aktiven Zentrum und sind in Frucht häufig. Diese Enzyme finden sich in Fleischtrendien. Papain ist ein Beispiel für eine solche Endopeptidase und wird zur Behandlung von Bienen- und Wesp -STI verwendetngs.
Das aktive Zentrum von Aspartic -Proteasen enthält im Allgemeinen zwei Aspartatgruppen. Metalloendopeptidasen erfordern einen Metall -Cofaktor zur Aktivität. Neutrale Endopeptidasen sind Teil dieser Familie und erfordern Zink für Aktivität.