Jaké jsou podtřídy imunoglobulinu G?

Existují čtyři podtřídy imunoglobulin G, z nichž každá je v těle očíslována pro jejich relativní hojnost.Tyto molekuly jsou důležitou součástí imunitního systému.Všechny molekuly imunoglobulinu G jsou tvořeny čtyřmi řetězci aminokyselin, spojených s centrálním závěsem takovým způsobem, že tři konce sahají od středu.Podtřídy se liší pouze asi 5% jejich aminokyselin a jsou to rozdíly v závěsu spojujícím čtyři řetězy, které jsou zodpovědné za strukturální a funkční rozdíly mezi nimi.nejhojnější.Tato molekula tvoří více než polovinu celkového imunoglobulinu G v lidském těle a více než čtvrtinu množství imunoglobulinu jakékoli třídy.Je schopen rychle a snadno se vázat na cizí proteiny, což z něj činí účinnou protilátku.Imunoglobulin G1 je také snadno schopný překročit placentární bariéru, což je nápomocné při vytváření dočasného imunitního systému u novorozence.Je to nejmenší z těchto typů protilátek a také nejvíce nepružnější, protože uvnitř molekul je více spojení.Ačkoli je to výrazně hojnější než podtřídy G3 nebo G4, tato protilátka způsobí nejmenším poškození antigenů.Ačkoli to není tak účinné jako jiné protilátky ve své třídě, krátká délka závěsu je méně náchylná k poškození molekulami, které by to mohly poškodit.G podtřídy.Tato oblast molekuly obsahuje 62 aminokyselin ve srovnání s 15 v dalším nejdelším závěsu, který se nachází v imunoglobulinu G1.Délka závěsu umožňuje imunoglobulinu G3 rychle a účinně vázat na antigeny a eliminovat.Na druhé straně, délka závěsu také způsobuje, že tato podtřída imunoglobulinu G nejvíce náchylná k poškození jinými molekulami.Tato protilátka má stejnou velikost jako imunoglobulin G2, ale postrádá další chemické vazby, díky nimž je imunoglobulin G2 zvláště rigidní.Nejběžnější protilátkou v této třídě je reagovat na alergeny, i když se může vázat na viry a bakterie.