Quelle est l'ubiquitination des protéines?
L'ubiquitination des protéines est un processus de régulation qui se produit dans une cellule pour dégrader les molécules de protéines.Au cours du processus, les petites protéines appelées ubiquitines se fixent aux molécules de protéines qui doivent être dégradées.Ces molécules d'ubiquitine signalent efficacement la protéine pour la dégradation par un protéosome ou un dégradeur de protéines.Il existe plusieurs étapes dans l'ubiquitination des protéines, qui sont toutes importantes pour les processus cellulaires normaux, car les cellules créent et dégradent constamment de nouvelles protéines en réponse aux changements environnementaux.
Tout d'abord, la molécule d'ubiquitine doit être activée afin d'étiqueter les autres.Protéines, une étape accomplie par l'enzyme activant l'ubiquitine, E 1 .Cette étape dans l'ubiquitination des protéines dépend de l'énergie, ce qui signifie qu'elle nécessite que la cellule dépense de l'énergie par l'adénosine triphosphate (ATP).E 2 , ou enzyme conjuguant à l'ubiquitine, est utilisé dans la deuxième étape du processus, où une autre réaction chimique connue sous le nom de transthioestérification se produit.
Une fois que l'ubiquitine a passé ces deux étapes, il se lie à E 3 ,ou ubiquitine-protéine ligase.Il existe plus de 100 enzymes E 3 dans les cellules humaines, dont chacune est spécifique pour une protéine, connue sous le nom de substrat ou de protéine cible.Puisqu'il existe également de nombreuses molécules E 2 , les différentes combinaisons des trois enzymes principales permettent un niveau élevé de spécificité pour chaque substrat.Cela aide une cellule à surveiller soigneusement les conditions intracellulaires et à rationaliser le processus de sélection des protéines pour la dégradation.L'enzyme E 3 activée se liera à la fois au substrat et à la molécule d'ubiquitine, en joignant les deux molécules et en continuant à l'ubiquitination des protéines dans toute la cellule.
Au moins trois ou quatre molécules d'ubiquitine sont généralement nécessaires pour signaler le substrat protéiqueêtre dégradé par le protéosome.Une ubiquitination supplémentaire des protéines peut souvent être accomplie par le même E 3 qui initie le premier ajout d'une molécule d'ubiquitine.Une fois que le substrat a une chaîne d'ubiquitine suffisamment longue, le protéosome l'enveloppera et le dégradera en acides aminés, les blocs de construction pour les protéines plus grandes.
L'ubiquitination des protéines ne signale pas toujours une molécule pour la dégradation.Les molécules d'ubiquitine dirigent parfois un substrat pour se déplacer vers une autre partie de la cellule, tandis que d'autres fois, ils modifieront simplement sa fonction.Lorsque l'ubiquitine est utilisée à ces fins de signal, elle est généralement présente comme une seule unité attachée, bien qu'il y ait quelques cas rares où plus d'une molécule d'ubiquitine agira toujours pour modifier, par opposition à la dégradation.Les cellules contiennent également des enzymes spéciales appelées deubiquitinases qui peuvent éliminer les molécules d'ubiquitine des protéines marquées et inverser le processus.