Mi az a ligandum?

A ligandum egy kis jelátviteli molekula, amely részt vesz mind a szervetlen, mind a biokémiai folyamatokban.A koordinációs kémiában a ligandum lehetővé teszi a koordinációs komplex kialakulását vagy a különféle molekulák asszociációját az oldatban.A biokémia általában a ligandumokat messenger molekulákként határozza meg, például hormonok, szubsztrátok vagy aktiválási és gátlási tényezők.Számos ligandum extra magányos elektronpárokat tartalmaz, amelyeket a komplex többi atomja között eloszlatva használnak.Ennek eredményeként ezek közül sokan maguk is Lewis bázisok, vagy elektronpár donorok.A fogékonyság, a kémiai ligandumok tulajdonsága, leírja a ligandumok és a koordinációs komplexben lévő többi fém vagy molekulák közötti kötési formációk számát.A különböző kötési számok eltérő háromdimenziós komplex struktúrákat eredményeznek.Például azok a ligandumok, amelyek négy kötést képesek elérni, végül tetraéderes struktúrákat hoznak létre, míg azok, amelyek csak egy másik molekulához, a monodentát ligandumokhoz tudnak kötni, csak lineáris szerkezetet képezhetnek.Általában a komplex stabilitása az egyetlen ligandum által képződött kötésektől függ, amely növeli a szerkezet és a kötés merevségét. A méret és a töltés olyan tulajdonságok is, amelyek a ligandum kémián belül eltérőek.Nem csak meghatározzák, hogy hány kötés alakulhat ki más atomokkal, hanem meghatározzák azt is, hogy milyen atomok típusát vezetik be a koordinációs komplexbe.Az ömlesztett és nagy méret megváltoztatja azokat a szögeket is, amelyekkel a ligandumok egy komplexben a többi atomhoz kötődnek.Ezek a hormonoktól kezdve, amelyek jelátviteli útvonalakhoz és jelkaszkádokhoz vezetnek egy cellán belül, az alapszubsztrátokig, amelyek az enzimekhez kötődnek és egyetlen kémiai reakciók sorozatán mennek keresztül.Gyakran leírják őket kötési affinitásuk alapján, vagy hogy mennyire vonzzák és megkötik a célmolekulájukat.

A ligandumok címkékként is működhetnek bizonyos fehérjékhez a poszt-transzlációs módosítási folyamatokban.Aktiválhatják vagy gátolhatják a különböző fehérjéket kötőállapotuk alapján, célt célokat célozhatnak meg, hogy a sejt belsejében különböző régiókba irányítsák őket, vagy a fehérjéket bomlják a lebomláshoz.Az ubiquitin esetében például a fehérjéket három vagy négy ubiquitin molekulával címkézik, majd más enzimek kötik és lebontják őket.