Hva er en helikase?

En helikase er et enzym som unzips forbundet med tråder av deoksyribonukleinsyre (DNA) eller ribonukleinsyre (RNA).Den beveger seg vanligvis i en retning nedover et dobbeltstrenget DNA-molekyl eller selvbundet RNA-molekyl, og bryter hydrogenbindingene mellom de komplementære nukleotidbaseparene.Helikaseenzymer er viktige for cellulære prosesser for DNA -replikasjon og reparasjon, transkripsjon av DNA til RNA, proteinoversettelse og oppretting av ribosomer.

Det er mange forskjellige typer helikaseenzymer, inkludert 24 forskjellige helikaser i menneskekroppen.Hver har en litt annen struktur og driftsmetode.Noen fungerer som monomerer, eller enzy-enhet enzymer, mens andre danner dimerer eller til og med heksamerer, og kombinerer flere proteinunderenheter for optimal funksjon.Alle helikaser deler minst en viss grad av likhet i aminosyresekvensen, og disse lignende områdene antas å være involvert i bindingen av DNA- eller RNA -strengen eller binding og hydrolyse av adenosintrifosfat (ATP).Disse vanlige sekvensmotivene har hjulpet klassifiseringen av helikaser i fem hovedfamilier.

Funksjonen til en helikase varierer avhengig av dens spesifikke struktur og teknikk for å avvikle.Noen er aktive, og bruker ATP for å slappe av strengene, mens andre er passive og ikke krever energi for å fungere.Siden DNA- og RNA -molekyler kombineres og forblir koblet gjennom hydrogenbindinger, vil mange helikaser bruke molekyler av ATP for å aktivt bryte disse bindingene.Disse enzymene vil ha et ATP -bindingssted som gjør dem i stand til å hydrolysere ATP for å få den energien som trengs for å bryte hydrogenbindingene.Nedbrytningen av ATP vil ofte drive enzymet ned DNA- eller RNA -strengen, noe som gjør at bevegelsen ensrettet og lar det forhindre at de nylig separerte strengene rekombinerer.

Andre helikase -enzymer bruker ikke aktive energiske metoder for å skille nukleotidbasertpar.I stedet fester de seg til DNA- eller RNA -strengene og venter til lokale energiske svingninger og bevegelse endres delvis å vri strengene fra hverandre.De translokaliserer og binder seg deretter i det nyopprettede gapet, og forhindrer at strengene blir med igjen.Denne mekanismen er generelt tregere, ettersom den er avhengig av tilfeldigheter og tilfeldige bevegelser for avvikling, snarere enn en direkte, kontrollert mekanisme.

Noen RNA -helikase -enzymer vil bruke en annen mekanisme for binding og avvikling.Mens mange RNA -helikaser virker på en måte som ligner på DNA -helikase, vil andre binde seg med et enkelt strandet segment av RNA og vil også kreve ATP -binding.Disse helikasene vil faktisk ikke hydrolysere ATP eller hente energi fra den, men ATP er nødvendig for en form i form som vil aktivere enzymet.