Was ist Ubiquitin -Protein?
Ubiquitin (UB) -Protein ist ein regulatorisches Protein, das in den Geweben eukaryotischer Organismen gefunden wurde, die von Membranen umgeben sind. Tiere, Pflanzen und Pilze sind in dieser Kategorie enthalten. Die Hauptaufgabe des Ubiquitinproteins besteht darin, andere Proteine für die Zerstörung zu markieren. Wenn sich mindestens vier an ein anderes Protein haften, beginnt die Zelle es zu zerlegen.
, bestehend aus einer Sequenz von nur 76 Aminosäuren, variiert das Ubiquitinprotein zwischen Organismen wenig. Es gibt nur einen kleinen Unterschied zwischen der menschlichen Version und der in Hefe gefunden, was darauf hindeutet, dass seine Struktur für die komplexe Zellfunktion essentiell ist. Die Amino -Sequenz wurde über die Evolutionsgeschichte erhalten.
Zellen bauen kontinuierlich Proteine auf, die spezifische Funktionen ausführen. Die Demontage dieser Art von Protein ist ein wirksamer Weg, um sicherzustellen, dass der damit verbundene Prozess gestoppt wird. Ubiquitin -Protein spielt eine zentrale Rolle bei der Eliminierung von Proteinen tHut werden nicht mehr benötigt. In einem verarbeiteten als Ubiquitinierung bezeichneten Proteine erhalten die zu recycelten Proteine ein molekulares Tag, das Ubiquitin -Protein. Es wird angenommen, dass
regulatorische Proteine, die ihre Funktion erfüllt haben, ein Signal auslösen, das das Ubiquitin -Protein anzieht. Um den Anhang abzuschließen, werden drei Arten von Enzymen benötigt. E1 oder UB-aktivierende Enzyme setzen das Ubiquitin in einen reaktiven Zustand. Die Bindung an das Protein wird durch E2- oder UB-konjugierende Enzyme katalysiert. Eine dritte Art von Enzym, E3, identifiziert das zu beseitige Protein.
Ein einzelner Organismus kann viele verschiedene Versionen dieser Enzyme enthalten. Zum Beispiel gibt es in Hefe über ein Dutzend Varianten des E2 -Enzyms. Es wird angenommen, dass eine Kombination dieser Varianten die Ubiquitin -Markierung von Proteinen erleichtert, die mit spezifischen Funktionen verbunden sind.
Ein Protein, das durch vier oder mehr Tags identifiziert wird, wird in das Proteasom eingespeist, aHohlstruktur, die Proteine in einzelne Teile unterteilt. Das Ubiquitin -Protein -Tag wirkt wie ein chemischer Schlüssel zum Öffnen des Proteasoms. Wenn die Demontage beginnt, werden die UB -Tags veröffentlicht und können erneut verwendet werden. Der Nobelpreis für Chemie von 2004 wurde an die Entdecker dieses Prozesses vergeben.
Das Ubiquitinprotein spielt in vielen verschiedenen zellulären Prozessen eine zentrale Rolle. Eine Funktionsstörung in UB -vermittelten Prozessen kann zu einer Reihe pathologischer Bedingungen führen. Bestimmte Krebsarten, Erkrankungen des Immunsystems und degenerativen Nervenkrankheiten wurden an unsachgemäße UB -Funktionen gebunden, was auf mögliche Behandlungsoptionen oder Wege für die weitere Forschung hinweist.