Qu'est-ce que la dégradation des protéines?

Les cellules décomposent les protéines pour diverses raisons, allant de les inactiver après utilisation à l'aide à la signalisation cellulaire.Ce processus, connu sous le nom de dégradation ou de protéolyse des protéines, se déroule constamment à l'intérieur des cellules.Les niveaux de protéines doivent rester dans des niveaux spécifiques pour que les cellules fonctionnent correctement, de sorte que les cellules ont une variété de façons de digérer ces molécules.

Différentes protéines se décomposent à des taux variables.Les protéines structurelles et les enzymes ont tendance à durer plus longtemps que les protéines régulatrices et peuvent avoir des demi-vies d'un à trois jours.Selon la protéine, de moins de 10% des molécules disponibles à 100% peuvent être décomposées toutes les heures.

La dégradation des protéines nécessite de l'énergie sous forme d'adénosine triphosphate (ATP).L'ATP est consommé par des enzymes cellulaires spéciales, appelées protéases, dont le travail consiste à digérer les protéines dans leurs acides aminés composants.En raison de l'exigence énergétique de la protéolyse, cela ne se produit pas simplement au hasard.Certains composés peuvent plutôt marquer des protéines pour la destruction.

pour les protéines régulateurs qui n'existent que pendant 5 à 120 minutes avant la dégradation, la petite ubiquitine de la protéine joue un rôle.Les protéines vécues plus longues peuvent être marquées avec de l'ubiquitine pour les marquer pour la destruction.Cela alerte des complexes de protéase plus grands, appelés protéasomes, qu'une protéine doit être décomposée.La protéine est prise à l'intérieur et digérée à l'intérieur du protéasome, une structure existant à la fois dans le noyau cellulaire et dans le corps cellulaire.

Les protéases qui favorisent la dégradation des protéines et comprennent le protéasome ne sont pas fabriquées sous leurs formes actives.Ils sont créés comme des pré-protéines, qui sont de plus grande taille.L'activation de ces protéines nécessite généralement l'élimination d'une protéine inhibitrice ou clivage d'une certaine zone sur la protéine.

Plusieurs enzymes existent capables de dégradation des protéines.Chacun clive les liaisons peptidiques en azote en carbone qui existent entre les acides aminés.Les sérine protéases ont des enzymes telles que la trypsine et l'élastase, qui utilisent un résidu de l'acide aminé sérine pour attaquer la liaison peptidique.D'autres protéases utilisent du zinc, des résidus d'aspartate ou d'autres molécules pour favoriser la rupture de la liaison peptidique.

Les structures appelées lysosomes peuvent également dégrader les protéines de manière non spécifique.Ceux-ci existent sous forme de compartiments scellés dans la paroi cellulaire.Ils sont capables de prendre des protéines et de les digérer rapidement.

Les taux de digestion exacts dépendent de certaines conditions.Un manque de nutriments, par exemple, accélérera ces taux.Les molécules moins essentielles sont d'abord soumises à la dégradation des protéines, car leur protéolyse libérerait les acides aminés pour former des protéines plus nécessaires.