Quelle est la voie d'ubiquitination?
Beaucoup de protéines d'une cellule sont recyclées régulièrement et servent de source d'acides aminés pour la synthèse de nouvelles protéines.L'ubiquitine est une très petite protéine qui est ainsi nommée parce qu'elle est omniprésente dans les cellules eucaryotes et a une structure très similaire entre des organismes très différents.Il fonctionne comme une étiquette qui s'attache aux protéines pour les cibler, généralement pour la dégradation.Le processus d'ajout de cette balise aux protéines ciblés est connu sous le nom de voie d'ubiquitination.Par la suite, ces protéines sont décomposées en petits morceaux dans une structure connue sous le nom de protéasome.
Les protéines sont des molécules composées d'unités d'acides aminés attachés ensemble par des liaisons peptidiques.Ils peuvent subir beaucoup de modifications, dont l'une a des composés attachés au début ou à la fin de la molécule protéique.De nombreuses protéines sont des enzymes, qui accélèrent les réactions.Un type d'enzyme est une protéase, qui dégrade d'autres protéines dans des circonstances spécifiques et hautement régulées.La voie d'ubiquitination implique l'activité des protéases.
L'ubiquitine est une molécule omniprésente dans les organismes supérieurs.On ne trouve pas dans les bactéries.Cette petite protéine se trouve dans les cellules.Il a un nombre inhabituellement élevé de molécules de la lysine à l'acide aminé, et il y a sept de ces composés présents.
Les travaux originaux sur l'ubiquitine ont suggéré que les protéines cibles, en particulier celles qui étaient défectueuses, liées à une molécule de lysine particulière sur cette étiquette protéique étiquette.Maintenant, il est connu que les protéines à dégrader peuvent se lier à divers groupes de lysine ou même au groupe final de cette protéine toujours présente.Le processus de liaison de la protéine à l'ubiquitine pour démarrer le processus d'ubiquitination est à forte intensité d'énergie.Normalement, le clivage d'une liaison peptidique libère l'énergie.Dans ce cas, il utilise une molécule de la monnaie énergétique de la cellule, adénosine triphosphate (ATP).
La voie d'ubiquitination est complexe.Même la liaison de l'ubiquitine à la protéine ciblée implique trois enzymes différentes.On active l'ubiquitine et est connu sous le nom de E1.Il existe des dizaines de différents types d'enzymes impliquées dans l'étape deux, connue sous le nom de E2, dans laquelle l'ubiquitine activée est attachée à une enzyme conjuguée.L'étape 3 utilise l'un des centaines de différents types d'enzymes qui reconnaissent que différentes protéines sont dégradées et attache la protéine cible à un groupe de lysine sur la molécule d'ubiquitine.
L'ubiquitination se déroule dans un complexe appelé protéasome.Il s'agit d'une grande structure dans laquelle les protéases dégradent la protéine ubiquitinylée.Il est décomposé en plus petits fragments d'acides aminés appelés peptides.Ces pièces peuvent être facilement dégradées en acides aminés composants par des peptidases et utilisés comme source d'acides aminés pour synthétiser de nouvelles protéines.Dans certains cas, le processus produit des peptides actifs impliqués dans le métabolisme cellulaire.
La découverte que la voie d'ubiquitination a conduit les protéines dégradées au sein du protéasome était un travail de rupture.Il a remporté le prix Nobel de chimie pour les trois scientifiques impliqués.Étant donné que davantage de recherches ont été menées sur ce processus, il s'est avéré être beaucoup plus compliqué qu'on ne le pensait à l'origine.Les protéines peuvent faire ajouter l'ubiquitine dans un tableau de modes, comme dans une chaîne.Ce processus a des implications à travers le spectre de la physiologie, des maladies infectieuses et des troubles génétiques.