Qu'est-ce qu'une endopeptidase?

Une endopeptidase est un type de protéase, une enzyme d'un grand groupe qui dégrade les protéines.Les enzymes sont des protéines qui font que les réactions se produisent beaucoup plus rapidement.Les protéines sont composées de chaînes d'acides aminés, liées par des liaisons peptidiques.Ce lien relie l'extrémité carboxyle d'un acide aminé à l'extrémité amino de la suivante.Les endopeptidases clivent les liaisons peptidiques des acides aminés au sein de la protéine, contrairement aux exopeptidases , qui s'adaptent aux extrémités de la protéine.

Les endopeptidases se trouvent dans toutes les classes d'organismes et ont un large éventail d'activités biologiques.Ils sont impliqués dans la digestion des protéines dans les aliments.Cela comprend les enzymes pepsine, trypsine et chymotrypsine.Les protéases sont également impliquées dans la signalisation cellulaire en décomposant d'autres protéines, comme des anticorps ou des hormones.Ils peuvent activer ou désactiver les voies.

Les protéases sont généralement fabriquées comme une molécule plus grande inactive.Cela protège la cellule qui le synthétise d'être endommagé.Une fois la protéase livrée à sa cible, par exemple l'estomac, un morceau de molécule est retiré.Cela active la protéase.

En raison de leur myriade de rôles dans la fonction cellulaire, il y a beaucoup d'intérêt médical pour l'activité de l'endopeptidase.Un exemple de cela est la prolyle endopeptidase, qui clive spécifiquement après la proline des acides aminés.Il a été associé à des troubles psychologiques, tels que la dépression, la manie et la schizophrénie.Il y a un intérêt clinique pour les inhibiteurs de la prolyptidase comme antidépresseurs possibles.

Un autre exemple est la endopeptidase neutre, qui a plusieurs autres noms.Il est également connu sous le nom de néprilysine et d'antigène de leucémie lymphoblastique aiguë commun (CALLA).Cette protéase dégrade de petits peptides sécrétés, y compris le peptide qui a été impliqué comme une cause de la maladie d'Alzheimer, et plusieurs peptides de signalisation importants.La endopeptidase neutre est parfois utilisée comme marqueur de cancer, mais son rôle dans le cancer n'est pas clair.Des inhibiteurs ont été développés pour faciliter le soulagement de la douleur et le contrôle de l'hypertension artérielle.

Les endopeptidases sont placées dans différentes familles, selon la structure de leur site actif et les conditions qu'ils préfèrent.Il y a des sérine protéases, qui ont l'acide aminé sérine sur leur site actif.Les membres de cette famille comprennent les protéases digestives trypsine et la chymotrypsine, ainsi que la prolyl endopeptidase.Un inhibiteur utilisé fréquemment dans les laboratoires de recherche biochimique est le phénylméthanesulfonylfouride composé hautement toxique (PMSF).Il est utilisé pendant l'isolement et la purification des protéines pour inhiber l'activité de la sérine protéase, qui peut dégrader la protéine purifiée.

Les cystéine protéases ont un groupe de soufre sur leur site actif et sont courants dans les fruits.Ces enzymes se trouvent dans les tendeurs de viande.La papaïne est un exemple d'une telle endopeptidase et est utilisée pour traiter les piqûres d'abeilles et de guêpes.

Le site actif des protéases aspartiques contient généralement deux groupes d'aspartate.Les métalloenpeptidases nécessitent un cofacteur métallique pour l'activité.Les endopeptidases neutres font partie de cette famille, nécessitant du zinc pour l'activité.