Mi a mindenütt jelen lévő út?

A sejtekben lévő fehérjék nagy részét rendszeresen újrahasznosítják, és aminosavak forrásaként szolgálnak az új fehérje szintézishez.Az ubiquitin egy nagyon kicsi fehérje, amelyet úgy neveznek el, mert mindenütt jelen van az eukarióta sejtekben, és nagyon hasonló szerkezetű a nagyon eltérő organizmusok között.Tagként működik, amely a fehérjékhez kapcsolódik, hogy megcélozzák őket, általában a lebomláshoz.Ennek a címkének a célzott fehérjékhez való hozzáadásának folyamatát az ubiquitination útnak nevezzük.Ezt követően ezeket a fehérjéket kis darabokra bontják egy proteaszóma néven ismert szerkezetben.

A fehérjék olyan molekulák, amelyek aminosavak egységeiből állnak, amelyeket peptidkötések összegyűjtnek.Nagyon sok módosításon menhetnek át, amelyek közül az egyiknek a fehérjemolekula elejéhez vagy végéhez kapcsolódó vegyületek vannak.Számos fehérje enzim, amely felgyorsítja a reakciókat.Az egyik típusú enzim egy proteáz, amely más fehérjéket bont el specifikus és erősen szabályozott körülmények között.Az ubiquitination út magában foglalja a proteázok aktivitását.

Az ubiquitin egy állandó molekula a magasabb organizmusokban.Nem található a baktériumokban.Ez a kis fehérje megtalálható a sejtekben.Szokatlanul nagy számú aminosav -lizin molekulával rendelkezik, és ezek közül a vegyületek közül hét van jelen.

Az ubiquitin eredeti munkája azt sugallta, hogy a célfehérjék, különösen azok, amelyek hibásak, egy adott lizinmolekulához kötöttek ezen a fehérje címkén.-Most már ismert, hogy a lebontandó fehérjék kötődhetnek a különféle lizincsoportokhoz, vagy akár ennek a folyamatosan jelenlévő fehérjének a végcsoportjához.A fehérje kötődésének folyamata az ubiquitinhez az ubiquitination folyamatának megkezdéséhez energiaigényes.Általában a peptidkötés hasítása elengedi az energiát.Ebben az esetben a sejt energia valuta adenozin -trifoszfát (ATP) molekuláját használja.

Az ubiquitination út összetett.Még az ubiquitin kötődése a célzott fehérjéhez három különböző enzimet foglal magában.Az egyik aktiválja az ubiquitint, és E1 néven ismert.A második lépésben tucatnyi különféle enzim van, az úgynevezett E2, amelyben az aktivált ubiquitin kapcsolódik egy konjugáló enzimhez.A 3. lépés a különféle enzimek több százát használja fel, amelyek felismerik a különböző fehérjék lebontását, és a célfehérjét egy lizincsoporthoz rögzítik az ubiquitin molekulán.

Az ubiquitination egy proteaszómának nevezett komplexen belül zajlik.Ez egy nagy szerkezet, amelyben a proteázok lebontják az ubiquitinilezett fehérjét.A peptideknek nevezett aminosavak kisebb fragmenseire bontják.Ezeket a darabokat peptidázokkal könnyen lebonthatják komponens aminosavakba, és aminosav -forrásként használhatják az új fehérjék szintetizálására.Bizonyos esetekben a folyamat aktív peptideket termel, amelyek részt vesznek a sejtek metabolizmusában.Ez a három érintett tudós kémiai díjat nyert.Mivel több kutatást végeztek erről a folyamatról, sokkal bonyolultabbnak bizonyult, mint az eredetileg gondolták.A fehérjéket az ubiquitin hozzáadhatja egy sor divatban, például egy láncban.Ennek a folyamatnak a fiziológiájának, a fertőző betegségek és a genetikai rendellenességek spektrumának következményei vannak.