Con đường phổ biến là gì?

Nhiều protein trong tế bào được tái chế một cách thường xuyên và phục vụ như một nguồn axit amin để tổng hợp protein mới.Ubiquitin là một loại protein rất nhỏ được đặt tên như vậy bởi vì nó có mặt khắp nơi trong các tế bào nhân chuẩn và có cấu trúc rất giống nhau giữa các sinh vật rất khác nhau.Nó hoạt động như một thẻ gắn vào protein để nhắm mục tiêu chúng, thường là cho sự xuống cấp.Quá trình thêm thẻ này vào các protein được nhắm mục tiêu được gọi là con đường phổ biến.Sau đó, các protein này được chia thành các mảnh nhỏ trong một cấu trúc được gọi là proteasome. Các protein là các phân tử bao gồm các đơn vị axit amin được nối với nhau bằng liên kết peptide.Họ có thể trải qua rất nhiều sửa đổi, một trong số đó có các hợp chất được gắn vào đầu hoặc cuối của phân tử protein.Nhiều protein là enzyme, làm tăng tốc độ phản ứng.Một loại enzyme là một protease, làm suy giảm các protein khác trong các trường hợp cụ thể và được điều chỉnh cao.Con đường phổ biến liên quan đến hoạt động của protease. Ubiquitin là một phân tử hiện tại ở các sinh vật cao hơn.Nó không được tìm thấy trong vi khuẩn.Protein nhỏ này được tìm thấy trong các tế bào.Nó có số lượng phân tử lớn của lysine axit amin, và có bảy trong số các hợp chất này..Bây giờ người ta đã biết rằng các protein bị suy thoái có thể liên kết với các nhóm lysine khác nhau hoặc thậm chí với nhóm cuối của protein hiện tại này.Quá trình liên kết protein với ubiquitin để bắt đầu quá trình phổ biến là tốn nhiều năng lượng.Thông thường, sự phân tách của một liên kết peptide giải phóng năng lượng.Trong trường hợp này, nó sử dụng một phân tử của loại tiền tệ năng lượng tế bào adenosine triphosphate (ATP). Con đường phổ biến rất phức tạp.Ngay cả sự gắn kết của ubiquitin với protein được nhắm mục tiêu cũng liên quan đến ba enzyme khác nhau.Một kích hoạt ubiquitin và được gọi là E1.Có hàng tá loại enzyme khác nhau liên quan đến bước hai, được gọi là E2, trong đó ubiquitin được kích hoạt được gắn vào một enzyme liên hợp.Bước 3 sử dụng một trong hàng trăm loại enzyme khác nhau nhận ra các protein khác nhau bị suy giảm và gắn protein mục tiêu vào nhóm lysine trên phân tử ubiquitin.

ubiquitination diễn ra trong một phức hợp gọi là proteasome.Đây là một cấu trúc lớn trong đó protease làm suy giảm protein ubiquitinylated.Nó được chia thành các mảnh nhỏ hơn của các axit amin được gọi là peptide.Những mảnh này có thể dễ dàng bị thoái hóa thành các axit amin thành phần của chúng bằng peptidase và được sử dụng như một nguồn axit amin để tổng hợp các protein mới.Trong một số trường hợp, quá trình này tạo ra các peptide hoạt động liên quan đến chuyển hóa tế bào. Khám phá rằng con đường phổ biến đã dẫn đến các protein bị suy giảm trong proteasome là công việc đột phá.Nó đã giành được giải thưởng Nobel về hóa học cho ba nhà khoa học tham gia.Khi nhiều nghiên cứu đã được thực hiện trong quá trình này, nó đã trở nên phức tạp hơn nhiều so với suy nghĩ ban đầu.Protein có thể có thêm ubiquitin trong một loạt thời trang, chẳng hạn như trong một chuỗi.Quá trình này có ý nghĩa trong phổ sinh lý, bệnh truyền nhiễm và rối loạn di truyền.