基本的な抗体構造とは何ですか？

basic塩基性抗体構造は、2つの重い軽いポリペプチド鎖を特徴とするY字型タンパク質分子です。y抗体構造をVの外側とVの外側と平行のいずれかに並べて、下位段階に立っているVとして分解されます。抗体のFC領域として知られる小文字Lは、2つの重いポリペプチド鎖が含まれます。、上向きに登ってV、またはFab領域を形成します。Vの内側の株は重鎖の端であり、外線は軽いポリペプチド鎖です。体の免疫系は、抗体を使用して、細菌やウイルスなどの敵対的な異物に見られる抗原を認識し、それらを取り除きます。各抗体は、外来侵略者に見られる特定の抗原に反応して産生されます。これらの結合部位は、任意の2種類の抗体の間で最大の変動の領域です。これは、抗体が結合部位を使用して標的に設計された抗原に付着するためです。重い鎖の構成により、抗体のサブクラスが決定されます。これらの重いチェーンは、サイズと構成が異なる場合があります。いくつかは約450アミノ酸で構成されており、他のものは約550個を持っています。これらのヒントは、2つの領域に細分されます。過可視（HV）領域にはアミノ酸の最も広い変動が含まれていますが、フレームワーク（FR）領域はより一定で安定しています。HV領域は抗原と直接接触します。これが、それが時々無料の決定領域（CDR）と呼ばれる理由です。抗原。これは、抗体が適切な免疫応答を調節して刺激できることを意味します。一定の領域は、免疫グロブリンM（IgM）、免疫グロブリンG（IgG）、免疫グロブリンE（IgE）、免疫グロブリンD（IGD）、免疫グロブリンA（IGA）の5つのアイソタイプクラスに分けることができます。各アイソタイプの一定の領域組成は同一です。