Quelle est la structure des anticorps de base?
La structure des anticorps de base est une molécule de protéine en forme de Y comportant deux chaînes de polypeptides lourdes et deux légers.On peut visualiser la structure des anticorps Y décomposée comme un V debout sur une minuscule L avec une ligne sur l'un ou l'autre bord extérieur et parallèle au V. Le L minuscule, connu sous le nom de région FC de l'anticorps, comprend les deux chaînes polypeptidiques lourdes, qui monte vers le haut pour former le V, ou la région fabuleuse.Les lignes intérieures du V sont les extrémités des chaînes lourdes, tandis que les lignes externes sont les chaînes de polypeptides lumineuses.
Un anticorps, ou immunoglobuline, est une protéine produite par des plasmatiques dans le corps.Le système immunitaire du corps utilise des anticorps pour reconnaître les antigènes trouvés dans des objets étrangers hostiles, tels que les bactéries et les virus, et en se débarrasser.Chaque anticorps est produit en réaction à un antigène spécifique trouvé sur les envahisseurs étrangers.
Quant à la structure des anticorps, les extrémités supérieures des deux ensembles de chaînes dans la région Fab sont connues sous le nom de site de liaison de l'antigène.Ces sites de liaison sont la zone de plus grande variation entre deux types d'anticorps.En effet, l'anticorps utilisera les sites de liaison pour se fixer à l'antigène qu'il a été conçu pour cibler.
Les extrémités des chaînes légères peuvent être classées comme kappa ou lambda chez les mammifères, tandis que les vertébrés inférieurs ont également une forme iota.La composition de la chaîne lourde détermine la sous-classe de l'anticorps.Ces chaînes lourdes peuvent varier en taille et en composition.Certains sont composés d'environ 450 acides aminés tandis que d'autres en ont environ 550.
La pointe de chaque type d'anticorps est composée d'environ 110 à 130 acides aminés.Ces conseils sont subdivisés en deux régions.La région hypervariable (HV) contient la variation la plus large des acides aminés, tandis que la région du cadre (FR) est plus constante et stable.La région HV établit un contact direct avec l'antigène.C'est pourquoi il est parfois appelé la région de détermination complémentaire (CDR).
Bien que l'extrémité supérieure de la structure des anticorps se lie à l'antigène, la région FC, également connue sous le nom de région cristallisable du fragment, détermine comment l'anticorps traite avecl'antigène.Cela signifie que l'anticorps peut réguler et stimuler une réponse immunitaire appropriée.Les régions constantes peuvent être divisées en cinq classes d'isotypes: l'immunoglobuline M (IgM), l'immunoglobuline G (IgG), l'immunoglobuline E (IGE), l'immunoglobuline D (IgD) et l'immunoglobuline A (IgA).La composition de la région constante de chaque isotype est identique.