Vad är den grundläggande antikroppsstrukturen?
Den grundläggande antikroppsstrukturen är en Y-formad proteinmolekyl med två tunga och två lätta polypeptidkedjor. Man kan visualisera Y -antikroppsstrukturen uppdelad som en V som står på en gemenhus L med en linje på antingen utanför kanten av och parallellt med V. Underhjulet L, känd som FC -regionen i antikroppen, inkluderar de två tunga polypeptidkedjorna, som klättrar uppåt för att bilda V eller Fab -regionen. De inre linjerna i V är ändarna på de tunga kedjorna, medan de yttre linjerna är de lätta polypeptidkedjorna.
En antikropp eller immunoglobulin, är ett protein som produceras av plasmaceller i kroppen. Kroppens immunsystem använder antikroppar för att känna igen antigener som finns i fientliga främmande föremål, såsom bakterier och virus, och bli av med dem. Varje antikropp produceras som reaktion på ett specifikt antigen som finns på de främmande inkräktarna.
När det gäller antikroppsstrukturen är de övre ändarna av båda uppsättningarna kedjor i Fab -regionen kända som antigenbindningsstället. Dessa bInding -platser är området med största variation mellan två typer av antikroppar. Detta beror på att antikroppen kommer att använda bindningsställena för att fästa sig till antigenet som den var utformad för att rikta in.
Ljuskedjorna kan klassificeras som antingen kappa eller lambda hos däggdjur, medan lägre ryggradsdjur också har en IOTA -form. Den tunga kedjan make-up bestämmer antikroppens underklass. Dessa tunga kedjor kan variera i storlek och sammansättning. Vissa består av cirka 450 aminosyror medan andra har cirka 550.
Spetsen på varje typ av antikropp består av cirka 110 till 130 aminosyror. Dessa tips är indelade i två regioner. Hypervariabla (HV) -regionen innehåller den bredaste variationen i aminosyror, medan ramregionen (FR) är mer konstant och stabil. HV -regionen tar direkt kontakt med antigenet. Det är därför det ibland kallas den gratis deterining region (cdr).
Medan den övre änden av antikroppsstrukturen binder till antigenet, bestämmer FC -regionen, även känd som det kristalliserbara fragmentet, hur antikroppen hanterar antigenet. Detta innebär att antikroppen kan reglera och stimulera ett lämpligt immunsvar. De konstanta regionerna kan delas in i fem isotypklasser: immunglobulin M (IgM), immunoglobulin G (IgG), immunoglobulin E (IgE), immunoglobulin D (IgD) och immunoglobulin A (IgA). Den konstant regionkompositionen för varje isotyp är identisk.