โครงสร้างแอนติบอดีพื้นฐานคืออะไร?

โครงสร้างแอนติบอดีพื้นฐานคือโมเลกุลโปรตีนรูปตัว Y ที่มีโซ่โพลีเปปไทด์หนักสองตัวและสองตัวหนึ่งสามารถเห็นภาพโครงสร้างแอนติบอดี y ที่พังลงมาเป็น V ยืนอยู่บนตัวพิมพ์เล็ก L ด้วยเส้นที่ขอบด้านนอกของและขนานกับ V. ตัวพิมพ์เล็ก L หรือที่รู้จักกันในชื่อภูมิภาค FC ของแอนติบอดีซึ่งปีนขึ้นไปเพื่อสร้าง V หรือภูมิภาค Fabเส้นด้านในของ V คือปลายของโซ่หนักในขณะที่เส้นชั้นนอกเป็นโซ่โพลีเปปไทด์แสง

แอนติบอดีหรืออิมมูโนโกลบูลินเป็นโปรตีนที่ผลิตโดยเซลล์พลาสมาในร่างกายระบบภูมิคุ้มกันของร่างกายใช้แอนติบอดีเพื่อรับรู้แอนติเจนที่พบในวัตถุแปลกปลอมที่เป็นมิตรเช่นแบคทีเรียและไวรัสและกำจัดพวกมันแอนติบอดีแต่ละตัวจะเกิดปฏิกิริยากับแอนติเจนที่เฉพาะเจาะจงที่พบในผู้บุกรุกต่างประเทศ

สำหรับโครงสร้างแอนติบอดีด้านบนสุดของโซ่ทั้งสองชุดในภูมิภาค FAB เรียกว่าไซต์แอนติเจนที่มีผลผูกพันไซต์ที่มีผลผูกพันเหล่านี้เป็นพื้นที่ของการเปลี่ยนแปลงที่ยิ่งใหญ่ที่สุดระหว่างแอนติบอดีสองประเภทใด ๆนี่เป็นเพราะแอนติบอดีจะใช้ไซต์ที่มีผลผูกพันเพื่อแนบตัวเองกับแอนติเจนที่ออกแบบมาเพื่อกำหนดเป้าหมาย

ปลายของโซ่แสงสามารถจัดเป็น Kappa หรือ Lambda ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมในขณะที่สัตว์มีกระดูกสันหลังส่วนล่างมีรูปแบบ IOTAการแต่งหน้าห่วงโซ่หนักเป็นตัวกำหนดคลาสย่อยของแอนติบอดีโซ่หนักเหล่านี้อาจแตกต่างกันไปตามขนาดและองค์ประกอบบางชนิดประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณ 450 ตัวในขณะที่บางตัวมีประมาณ 550

ปลายแอนติบอดีแต่ละประเภทประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณ 110 ถึง 130เคล็ดลับเหล่านี้แบ่งออกเป็นสองภูมิภาคภูมิภาค Hypervariable (HV) มีการเปลี่ยนแปลงที่กว้างที่สุดในกรดอะมิโนในขณะที่ภูมิภาคเฟรมเวิร์ก (FR) มีค่าคงที่และเสถียรมากขึ้นภูมิภาค HV ทำการติดต่อโดยตรงกับแอนติเจนนี่คือเหตุผลที่บางครั้งมันถูกเรียกว่าภูมิภาคการกำหนดฟรี (CDR)

ในขณะที่ปลายด้านบนของโครงสร้างแอนติบอดีผูกกับแอนติเจนภูมิภาค FC หรือที่รู้จักกันในชื่อภูมิภาคที่ตกผลึกได้อย่างไรแอนติเจนซึ่งหมายความว่าแอนติบอดีสามารถควบคุมและกระตุ้นการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันที่เหมาะสมภูมิภาคคงที่สามารถแบ่งออกเป็นห้าคลาส isotype: immunoglobulin M (IgM), immunoglobulin G (IgG), immunoglobulin E (IgE), immunoglobulin D (IGD) และ immunoglobulin A (IgA)องค์ประกอบของภูมิภาคคงที่ของแต่ละไอโซไทป์นั้นเหมือนกัน