Zymogenとは何ですか？

Zymogenは酵素の非アクティブな前駆体です。分子は、ペプチドに張られたアミノ酸で構成されています。Zymogenがプロテアーゼと呼ばれるペプチドを分解するように特異的に設計された酵素の存在下にある場合、一部のアミノ酸は除去されます。この切断は、ペプチドの形状を変化させ、酵素作用が発生する活性部位を形成することにより、Zymogenを機能的酵素にします。このため、Zymogenはプロエンザイムとも呼ばれます。それは、酵素が作用する分子が基質と呼ばれる場所であり、化学的変化を起こし、受ける場所です。酵素の活性部位と全体的な機能は、酵素の形状に依存します。これは、4つの構造レベルによって決定されます。anzyme酵素の主要な構造は、単にアミノ酸の配列です。二次構造は、アミノ酸間の相互作用により、ペプチドがどのように折り畳まれ、それ自体をひねるかを表しています。二次構造には、コイルのようなアルファヘリックスとベータプリーツシートが含まれ、アコーディオンの折り目に似ています。rem級構造は、ペプチド全体の全体的な折り畳みを表し、二次構造が自分自身に折りたたまれ、タンパク質の活性コンフォメーションである球状ボールを形成します。一部のタンパク質には、2つ以上のペプチドが組み合わせて複雑なタンパク質を形成する方法を説明する第四紀構造があります。たとえば、血液中に酸素を運ぶヘモグロビンは、機能的分子を作成するために関連する4つの個別のペプチドで構成されています。組織、および最適な活動のために条件が好ましい場合に放出されます。たとえば、ペプシノーゲンは胃に分泌され、切断されてペプシンを形成します。ペプシンは、食物として摂取されたタンパク質を分解する酵素です。胃の高酸性条件は、実際にペプシノーゲンの切断を誘発し、ペプシンの活性を促進します。しかし、消化が小腸に移動すると、pHの劇的な変化はペプシンを不活性化し、さらに2つのザイモーゲンが放出されます。彼らは主要な膵管を通り、小腸の十二指腸に移動し、そこで活性型に切断されます。活性酵素キモトリプシンとトリプシンの代わりにZymogenを放出することにより、膵臓は自己消化を避けます。bode体内の他のZymogenには、凝固の形成に不可欠なプロトロンビンとフィブリノーゲンが含まれます。どちらも血漿タンパク質として存在します。組織の損傷による失血を阻止するために必要な場合、これらのザイモーゲンは容易に入手でき、保存されている循環系に損傷を引き起こしていません。