Wat is antilichaamaffiniteit?

Antilichamen zijn moleculen die rond het lichaam circuleren als onderdeel van het immuunsysteem.Deze moleculen zijn individueel ontworpen om te binden aan specifieke vreemde stoffen, die bekend staan als antigenen.Individuele antigenen hebben specifieke vormen en chemische make-up, dus antilichamen hebben specifiek gevormde bindingsplaatsen die passen bij het antigeen.De sterkte van de binding tussen een antigeen en een bindingsplaats op een antilichaam wordt antilichaamaffiniteit genoemd.Over het algemeen, hoe sterker deze affiniteit is, hoe effectiever het antilichaam kan zijn in het herkennen van de indringer.

Elk biologisch organisme of deel van een organisme bestaat uit organische moleculen.De opstelling en hoeveelheid van deze moleculen is specifiek voor het organisme.Een bacteriële cel heeft bijvoorbeeld een structureel celmembraan met een verscheidenheid aan moleculen die erin zijn geplakt, wat elk een specifiek werk doet.Sommigen kunnen binden aan omgevingsstoffen om ze in de cel te brengen, terwijl andere externe moleculen kunnen helpen om de bacterie aan een gastheercel te bevestigen tijdens een invasie van een gastheer.

Het menselijk lichaam heeft een systeem van cellen en moleculen ontwikkeld die het lichaam bewaken en controleren op indringers.Antilichamen zijn geen cellen, maar eerder moleculen die rondzweven, wachten om indringers of stukjes indringers tegen te komen.De antilichaampopulatie bestaat uit een breed scala aan moleculen, elk speciaal gestructureerd om op een bepaald type molecuul te passen, zoals de externe moleculen aan de buitenkant van een bacteriecel.Nadat het lichaam is blootgesteld aan een ziekteverwekker, zoals het mazelenvirus, en erin slaagt de infectie te wissen, heeft het een herinnering aan het type antigenen dat aanwezig is op het virus, waarbij gespecialiseerde antilichamen specifiek worden geproduceerd om een andere infectie door de ziekteverwekker te bestrijden.

Deze gespecialiseerde antilichamen hebben een specifieke vorm voor hun bindingsplaatsen, die perfect passen bij de virusdeeltjesantigenen.De sterkte van de binding tussen één bindingsplaats op een antilichaam tegen één antigeen op de indringer staat bekend als de antilichaamaffiniteit van die bindingsplaats.Wanneer u naar meer dan één bindingsplaats op het antilichaam kijkt, staat de sterkte van de binding tussen de sites en de indringer bekend als de aviditeit of de functionele affiniteit van het antilichaam.

Op hun eenvoudigste, antilichamen en antigenen zijn collecties van atomen, die samen worden gehouden met chemische bindingen.Het type bindingen die een antigeen aan een antilichaam bevatten, zijn niet-covalente bindingen, wat betekent dat de individuele atomen en moleculen geen van hun elektronendeeltjes delen, maar eerder bij elkaar houden door krachten zoals zwakke elektrische aantrekkingskracht.Normaal gesproken zijn bindingen die niet de beweging van elektronen van het ene molecuul naar het andere betreffen relatief zwak, maar een verzameling van veel niet-covalente bindingen kan sterk zijn.Deze situatie vindt plaats in antilichaam-antigeen interacties en is de basis voor antilichaamaffiniteit.

Antilichaamaffiniteitssterkte is belangrijk voor de efficiënte identificatie van indringers en de daaropvolgende klaring van infectie.Vaccins hebben de neiging om sterke antilichaamaffiniteit te produceren tegen hun antigenen, omdat de antigenen specifiek worden afgeleid van de doelpathogeen en ontworpen om zeer herkenbaar te zijn.Ondanks de voordelen van sterke antilichaamaffiniteit, is het lichaam echter in staat om te profiteren van zwakke antilichaamaffiniteiten, omdat deze het lichaam nieuwe indringers kunnen herkennen die op een of andere manier vergelijkbaar zijn met eerder erkende indringers.