Hva er antistoffaffinitet?

Antistoffer er molekyler som sirkulerer rundt kroppen som en del av immunforsvaret.Disse molekylene er individuelt designet for å binde seg til spesifikke fremmede stoffer, som er kjent som antigener.Individuelle antigener har spesifikke former og kjemisk sminke, så antistoffer har spesifikt formet bindingsseter for å passe til antigenet.Styrken til bindingen mellom et antigen og et bindingssted på et antistoff kalles antistoffaffinitet.Generelt, jo sterkere denne affiniteten er, jo mer effektivt kan antistoffet være ved å gjenkjenne inntrengeren.

Hver biologisk organisme eller del av en organisme består av organiske molekyler.Arrangementet og mengden av disse molekylene er spesifikt for organismen.For eksempel har en bakteriecelle en strukturell cellemembran som har en rekke molekyler som sitter fast i den, noe som hver gjør en bestemt jobb.Noen kan binde seg til miljømessige stoffer for å bringe dem inn i cellen, mens andre eksterne molekyler kan bidra til å feste bakterien til en vertscelle under en invasjon av en vert.

Menneskekroppen har utviklet et system med celler og molekyler som politi kroppen og sjekker for inntrengerne.Antistoffer er ikke celler, men snarere molekyler som flyter rundt og venter på å komme over inntrengerne eller biter av inntrengerne.Antistoffpopulasjonen består av et bredt utvalg av molekyler, som hver er spesielt strukturert for å passe på en bestemt type molekyl, så som de ytre molekylene på utsiden av en bakteriecelle.Etter at kroppen er utsatt for et patogen, for eksempel meslingviruset, og klarer å fjerne infeksjonen, har den et minne om typen antigener som er til stede på viruset, og produserer spesialiserte antistoffer spesielt for å bekjempe en annen infeksjon av patogenet.Disse spesialiserte antistoffene har en spesifikk form til sine bindingssteder, som passer perfekt til viruspartikkelantigener.Styrken til binding mellom ett bindingssted på et antistoff til ett antigen på inntrengeren er kjent som antistoffaffiniteten til det bindingsstedet.Når du ser på mer enn ett bindingssted på antistoffet, er styrken til bindingen mellom stedene og inntrengeren kjent som aviditeten, eller antistoffets funksjonelle affinitet.

På deres enkleste er antistoffer og antigener samlinger av atomer, som holdes sammen med kjemiske bindinger.Den typen bindinger som holder et antigen til et antistoff er ikke-kovalente bindinger, noe som betyr at de individuelle atomer og molekyler ikke deler noen av elektronpartiklene sine, men heller holder sammen gjennom krefter som svak elektrisk tiltrekning.Normalt er bindinger som ikke involverer bevegelse av elektroner fra det ene molekylet til et annet relativt svake, men en samling av mange ikke-kovalente bindinger kan være sterk.Denne situasjonen forekommer i antistoff-antigen-interaksjoner, og er grunnlaget for antistoffaffinitet.

Antistoffaffinitetsstyrke er viktig for effektiv identifisering av inntrengerne og den påfølgende infeksjonsklaren.Vaksiner har en tendens til å produsere sterk antistoffaffinitet til sine antigener, ettersom antigenene er avledet spesielt fra målpatogenet, og konstruert for å være veldig gjenkjennelige.Til tross for fordelene med sterk antistoffaffinitet, er kroppen imidlertid i stand til å dra nytte av svake antistoffaffiniteter, da disse kan la kroppen gjenkjenne nye inntrengerne som på en eller annen måte er like på en tidligere anerkjente inntrengerne.