Cos'è l'affinità anticorpale?

Gli anticorpi sono molecole che circolano intorno al corpo come parte del sistema immunitario.Queste molecole sono progettate individualmente per legarsi a specifiche sostanze estranee, che sono note come antigeni.I singoli antigeni hanno forme specifiche e trucco chimico, quindi gli anticorpi hanno siti di legame specificamente modellati per adattarsi all'antigene.La forza del legame tra un antigene e un sito di legame su un anticorpo si chiama affinità anticorpale.Generalmente, più forte è questa affinità, più efficace è l'anticorpo nel riconoscere l'invasore.

Ogni organismo biologico o porzione di un organismo è costituito da molecole organiche.La disposizione e la quantità di queste molecole sono specifiche per l'organismo.Ad esempio, una cellula batterica ha una membrana cellulare strutturale che ha una varietà di molecole bloccate in essa, che ognuna fa un lavoro specifico.Alcuni possono legarsi alle sostanze ambientali per portarle nella cellula, mentre altre molecole esterne possono aiutare a attaccare il batterio a una cellula ospite durante un'invasione di un ospite.

Il corpo umano ha evoluto un sistema di cellule e molecole che sorvegliano il corpo e controllano gli invasori.Gli anticorpi non sono cellule, ma piuttosto molecole che galleggiano intorno, in attesa di imbattersi in invasori o frammenti di invasori.La popolazione di anticorpi è costituita da un'ampia varietà di molecole, ciascuna appositamente strutturata per adattarsi a un particolare tipo di molecola, come le molecole esterne all'esterno di una cellula batterica.Dopo che il corpo è stato esposto a un patogeno, come il virus del morbillo, e riesce a liberare l'infezione, ha una memoria del tipo di antigeni presenti sul virus, producendo anticorpi specializzati specificamente per combattere un'altra infezione da parte del patogeno.

Questi anticorpi specializzati hanno una forma specifica per i loro siti di legame, che si adattano perfettamente agli antigeni delle particelle di virus.La forza del legame tra un sito di legame su un anticorpo con un antigene sull'invasore è nota come affinità anticorpale di quel sito di legame.Quando si guardano più di un sito di legame sull'anticorpo, la forza del legame tra i siti e l'invasore è conosciuta come avidità o l'affinità funzionale dell'anticorpo.

Nelle loro più semplici, anticorpi e antigeni sono raccolte di atomi, che sono tenuti insieme a legami chimici.Il tipo di legami che tengono un antigene a un anticorpo sono legami non covalenti, il che significa che i singoli atomi e molecole non condividono nessuna delle loro particelle di elettroni, ma piuttosto tengono insieme forze come una debole attrazione elettrica.Normalmente, i legami che non coinvolgono il movimento degli elettroni da una molecola all'altra sono relativamente deboli, ma una raccolta di molti legami non covalenti può essere forte.Questa situazione si verifica nelle interazioni anticorpi-antigene ed è la base per l'affinità anticorpale.

La forza di affinità degli anticorpi è importante per l'identificazione efficiente degli invasori e la successiva autorizzazione dell'infezione.I vaccini tendono a produrre una forte affinità anticorpale con i loro antigeni, poiché gli antigeni derivano specificamente dal patogeno bersaglio e progettati per essere molto riconoscibili.Nonostante i vantaggi per una forte affinità anticorpale, tuttavia, il corpo è in grado di beneficiare di deboli affinità di anticorpi, poiché questi possono consentire al corpo di riconoscere i nuovi invasori simili in qualche modo agli invasori precedentemente riconosciuti.