Hvad er antistofaffinitet?

Antistoffer er molekyler, der cirkulerer rundt om kroppen som en del af immunsystemet.Disse molekyler er individuelt designet til at binde til specifikke fremmede stoffer, der er kendt som antigener.Individuelle antigener har specifikke former og kemisk make-up, så antistoffer har specifikt formet bindingssteder, der passer til antigenet.Styrken af bindingen mellem et antigen og et bindingssted på et antistof kaldes antistofaffinitet.Generelt, jo stærkere denne affinitet er, jo mere effektiv kan antistoffet være til at genkende den invaderende.

Hver biologisk organisme eller del af en organisme består af organiske molekyler.Arrangementet og mængden af disse molekyler er specifikt for organismen.For eksempel har en bakteriecelle en strukturel cellemembran, der har en række molekyler, der sidder fast i den, som hver gør et specifikt job.Nogle kan binde til miljømæssige stoffer for at bringe dem ind i cellen, mens andre eksterne molekyler kan hjælpe med at fastgøre bakterien til en værtscelle under en invasion af en vært.

Den menneskelige krop har udviklet et system af celler og molekyler, der politirulerer kroppen og kontrollerer for indtrængende.Antistoffer er ikke celler, men snarere molekyler, der flyder rundt, og venter på at komme over indtrængende eller indtrængende bit.Antistofpopulationen består af en lang række molekyler, der hver især er specielt struktureret til at passe ind på en bestemt type molekyle, såsom de eksterne molekyler på ydersiden af en bakteriecelle.Når kroppen er udsat for et patogen, såsom mæslingevirus, og formår at rydde infektionen, har den en hukommelse af den type antigener, der er til stede på virussen, der producerer specialiserede antistoffer specifikt for at bekæmpe en anden infektion ved patogen.

Disse specialiserede antistoffer har en specifik form til deres bindingssteder, der passer perfekt til viruspartikelantigenerne.Styrken ved binding mellem et bindingssted på et antistof mod et antigen på den invaderende er kendt som antistoffiniteten af det bindingssted.Når man ser på mere end et bindingssted på antistoffet, er styrken af bindingen mellem stederne og den invaderende kendt som aviditeten eller antistoffets funktionelle affinitet.

Ved deres enkleste er antistoffer og antigener samlinger af atomer, der holdes sammen med kemiske bindinger.Den type bindinger, der holder et antigen til et antistof, er ikke-kovalente bindinger, hvilket betyder, at de individuelle atomer og molekyler ikke deler nogen af deres elektronpartikler, men snarere holder sammen gennem kræfter som svag elektrisk attraktion.Normalt er bindinger, der ikke involverer bevægelse af elektroner fra et molekyle til en anden, relativt svage, men en samling af masser af ikke-kovalente bindinger kan være stærk.Denne situation forekommer i antistof-antigen-interaktioner og er grundlaget for antistofaffinitet.

Antistofaffinitetsstyrke er vigtig for effektiv identifikation af indtrængende og den efterfølgende clearance af infektion.Vacciner har en tendens til at producere stærk antistofaffinitet til deres antigener, da antigenerne er afledt specifikt fra målpatogenet og konstrueret til at være meget genkendelige.På trods af fordelene ved stærk antistofaffinitet er kroppen imidlertid i stand til at drage fordel af svage antistoffiniteter, da disse kan lade kroppen genkende nye indtrængende på en eller anden måde på en eller anden måde for tidligere anerkendte indtrængende.