Skip to main content

Hva er enzymkatalyse?

Enzymkatalyse er en prosess der enzymet reagerer med et annet molekyl, kjent som et underlag.Denne katalysen av kjemiske reaksjoner senker aktiveringsenergien (EA), som deretter gir nok energi til reaktantmolekylene til å danne et nytt stoff.Enzymet binder seg med underlaget og endrer molekylet til et nytt produkt.I motsetning til underlaget, forblir enzymet uendret etter prosessen og er i stand til å utføre flere slike prosesser.En annen rolle av enzymer er å stabilisere kjemiske reaksjoner så vel som å fungere som katalysatorer.

En katalysator har evnen til å forbli hel mens du øker hastigheten på en kjemisk reaksjon.Kunstige katalysatorer kan utføre lignende kjemiske reaksjoner;De er imidlertid ikke like potente og kan ikke konkurrere mot akselerasjonshastigheten som oppstår i en naturlig enzymkatalyse.Enzymkatalyse hos mennesker foregår vanligvis ved en temperatur på omtrent 37 grader Celsius (99 grader Fahrenheit).

bestående av aminosyrekjeder, enzymer har en tredimensjonal form som lett endres av høye temperaturer og en ubalanse i den potensielleHydrogen, også kjent som pH -balansen.Enkelte kjemikalier, frie radikaler og tungmetaller kan også endre formene til enzymer og forstyrre enzymkatalyse.Hvis enzymet mister formen, er det ikke lenger i stand til å utføre katalysen av biokjemiske reaksjoner.

Den mest foretrukne modellen av enzymkatalyse er den induserte passformmodellen der underlaget låser sammen med et lite aktivt område på enzymet, kjentsom det aktive nettstedet.Når obligasjonen er fullført, frigjøres et nytt produkt fra det aktive området.Under bindingsprosessen endres enzymet litt form, men når det nye produktet frigjøres, er enzymet klart for at neste kjemiske reaksjon skal finne sted.

Differensiell og ensartet binding er de primære måtene binding oppstår på.Differensialbinding består av bare sterk overgangsbinding.Ensartet binding inkluderer derimot både sterkt underlag og overgangstilstandsbinding.Begge mekanismene kan finne sted når små underlags ubundne enzymer er til stede.

Differensiell binding er imidlertid avgjørende for å senke EA når enzymene er mettet, med andre ord, har en høy affinitet, som er den vanligste mekanismen ettersom de fleste enzymer fungerer på denne måten.Etter at bindingen har dannet seg, reduseres overgangstilstandens energi, og det er gitt en alternativ rute for at den kjemiske reaksjonen skal finne sted.Dermed er enzymkatalysen i stand til å forbli stabil.