Cos'è la catalisi enzimatica?
La catalisi degli enzimi è un processo in cui l'enzima reagisce con un'altra molecola, nota come substrato.Questa catalisi delle reazioni chimiche abbassa l'energia di attivazione (EA), che fornisce quindi energia sufficiente per le molecole reagenti per formare una nuova sostanza.L'enzima si lega al substrato e cambia la molecola in un nuovo prodotto.A differenza del substrato, l'enzima rimane invariato dopo il processo ed è in grado di svolgere più processi di questo tipo.Un altro ruolo degli enzimi è quello di stabilizzare le reazioni chimiche e di agire come catalizzatori. Un catalizzatore ha la capacità di rimanere intero aumentando il tasso di una reazione chimica.I catalizzatori artificiali possono eseguire reazioni chimiche simili;Tuttavia, non sono così potenti e non possono competere contro il tasso di accelerazione che si verifica in una catalisi dell'enzima naturale.La catalisi enzimatica negli esseri umani di solito avviene a una temperatura di circa 37 gradi Celsius (99 gradi Fahrenheit).
Composto da catene di aminoacidi, gli enzimi hanno una forma tridimensionale che è facilmente alterata dalle alte temperature e da un squilibrio nel potenziale del potenzialeidrogeno, noto anche come bilanciamento del pH.Alcuni prodotti chimici, radicali liberi e metalli pesanti possono anche cambiare le forme degli enzimi e interferire con la catalisi degli enzimi.Se l'enzima perde la sua forma, non è più in grado di eseguire la catalisi delle reazioni biochimiche.
Il modello più favorito della catalisi enzimatica è il modello di adattamento indotto in cui il substrato si interrompe con una piccola area attiva sull'enzima, notocome sito attivo.Una volta completato il legame, un nuovo prodotto viene rilasciato dall'area attiva.Durante il processo di legame, l'enzima cambia leggermente in forma, ma quando viene rilasciato il nuovo prodotto, l'enzima è pronto per la prossima reazione chimica.
Il legame differenziale e uniforme sono i modi primari in cui si verifica il legame.Il legame differenziale consiste solo in un forte legame di transizione.Il legame uniforme, d'altra parte, include sia un forte substrato che uno stato di transizione.Entrambi i meccanismi possono avvenire quando sono presenti piccoli enzimi non legati al substrato.
Il legame differenziale, tuttavia, è essenziale per abbassare l'EA quando gli enzimi sono saturi, in altre parole, hanno un'alta affinità, che è il meccanismo più comune poiché la maggior parte degli enzimi funziona in questo modo.Dopo che il legame si è formato, l'energia dello stato di transizione è ridotta e viene fornita una via alternativa per la reazione chimica.Pertanto, la catalisi degli enzimi è in grado di rimanere stabile.