Hvad er enzymkatalyse?

Enzymkatalyse er en proces, hvor enzymet reagerer med et andet molekyle, kendt som et substrat.Denne katalyse af kemiske reaktioner sænker aktiveringsenergien (EA), som derefter giver nok energi til reaktantmolekylerne til at danne et nyt stof.Enzymbindingerne med underlaget og ændrer molekylet til et nyt produkt.I modsætning til underlaget forbliver enzymet uændret efter processen og er i stand til at udføre flere sådanne processer.En anden rolle af enzymerne er at stabilisere kemiske reaktioner såvel som at fungere som katalysatorer.

En katalysator har evnen til at forblive hel, mens hastigheden for en kemisk reaktion.Kunstige katalysatorer kan udføre lignende kemiske reaktioner;De er imidlertid ikke så potente og kan ikke konkurrere mod den accelerationshastighed, der forekommer i en naturlig enzymkatalyse.Enzymkatalyse hos mennesker finder normalt sted ved en temperatur på ca. 37 grader Celsius (99 grader Fahrenheit).

Bestilte af aminosyrekæder, enzymerne har en tredimensionel form, der let ændres af høje temperaturer og en ubalance i potentialetHydrogen, også kendt som pH -balancen.Visse kemikalier, frie radikaler og tungmetaller kan også ændre formerne af enzymer og forstyrre enzymkatalyse.Hvis enzymet mister sin form, er det ikke længere i stand til at udføre katalysen af biokemiske reaktioner.

Den mest foretrukne model af enzymkatalyse er den inducerede fit -model, hvor underlaget sammenlåses med et lille aktivt område på enzymet, kendtsom det aktive sted.Når obligationen er afsluttet, frigives et nyt produkt fra det aktive område.Under bindingsprocessen ændres enzymet lidt i form, men når det nye produkt frigives, er enzymet klar til, at den næste kemiske reaktion finder sted.

Differential og ensartet binding er de primære måder, hvorpå binding forekommer.Differentialbinding består af kun stærk overgangsbinding.En ensartet binding inkluderer på den anden side både stærkt substrat- og overgangstilstandsbinding.Begge mekanismer kan finde sted, når der er små substrat ubundne enzymer.

Differentiel binding er imidlertid vigtig for at sænke EA, når enzymerne er mættede, med andre ord har en høj affinitet, hvilket er den mest almindelige mekanisme, da de fleste enzymer fungerer på denne måde.Efter at obligationen er dannet, reduceres overgangstilstandens energi, og der tilvejebringes en alternativ rute for den kemiske reaktion, der kan finde sted.Derved er enzymkatalysen i stand til at forblive stabil.